У бактерий обнаружили собственную «сигнализацию». Если ее отключить, микробам станет гораздо сложнее пережить атаку антибиотиков.
Российские исследователи сделали важный шаг к созданию антибиотиков нового поколения. Ученые из Петербургского института ядерной физики имени Константинова НИЦ «Курчатовский институт» и СПбГУ впервые расшифровали трехмерную структуру бактериального фермента RelSeq в связке с сигнальной молекулой pppGpp. Именно этот механизм помогает микроорганизмам выживать в тяжелых условиях — от нехватки питательных веществ до воздействия антибиотиков. Работа опубликована в International Journal of Molecular Sciences.
Тревожная кнопка внутри микроба
Когда бактерия сталкивается с опасностью, в ее клетке запускается так называемая «строгая реакция». Главную роль в ней играет фермент RelSeq. Он производит особые сигнальные молекулы — алармоны (p)ppGpp, которые можно сравнить с тревожным оповещением внутри клетки. Получив такой сигнал, бактерия замедляет рост, сокращает расходы энергии и переходит в режим выживания.
Именно благодаря этой системе многие патогенные микроорганизмы способны переживать неблагоприятные условия и атаки лекарств. Поэтому ученые давно рассматривают RelSeq как перспективную мишень для новых антибактериальных препаратов.
У фермента оказалось несколько уязвимых мест
Авторы исследования выделили фермент из бактерии-стрептококка, вырастили кристаллы комплекса RelSeq-pppGpp и с помощью структурного анализа получили его детальную пространственную модель.
Результаты оказались неожиданно интересными. Выяснилось, что молекула pppGpp может связываться сразу с несколькими участками фермента. Более того, компьютерное моделирование показало, что структура RelSeq достаточно гибкая: отдельные его части способны смещаться относительно друг друга.
Источник: hi-tech.mail.ru